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| Champ | Type de champ | Valeur |
|---|
| affTitre | String | Turoctocog alfa |
| classement | String | turoctocogalfa |
| dateRevision | Date | 2019-03-14 |
| cibleLiens | Boolean | Non |
| variantes | Liste de String, délimiteur : ; | |
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| Champ | Type de champ | Valeurs autorisées | Valeur |
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| entree | Page | | Turoctocog alfa |
| sousEntree | String | | |
| disciplines | Liste de String, délimiteur : , | | |
| illustration | String | | |
| legendeIllus | String | | |
| synonyme | String | | |
| anglais | String | | |
| espagnol | String | | |
| allemand | String | | |
| etymologie | Text | | |
| typeGram | String | n. · adj · adj. et n. · acron. · dim. · subst. · v. · n. prop. · n. vern. · préf. · suff. · p.p. et substant. · Adj. et substant. | n. |
| genre | String | m. · f. | m. |
| nombre | String | s. · pl. | |
| definition | Text | | Protéine dérivée du facteur VIII de coagulation humain, produite par la technique de l’ADN recombinant par des cellules ovariennes dhamster chinois (CHO). Elle est constituée de 1 445 acides aminés avec un domaine B tronqué comportant 21 acides aminés identiques à ceux du domaine B du facteur VIII endogène, sans autres modifications. Lorsque cette glycoprotéine est injectée à un patient, elle se lie, comme le facteur VIII endogène, au facteur de von Willebrand. |
| Champ | Type de champ | Valeurs autorisées | Valeur |
|---|
| entree | Page | | Turoctocog alfa |
| sousEntree | String | | pégol |
| disciplines | Liste de String, délimiteur : , | | |
| illustration | String | | |
| legendeIllus | String | | |
| synonyme | String | | |
| anglais | String | | |
| espagnol | String | | |
| allemand | String | | |
| etymologie | Text | | |
| typeGram | String | n. · adj · adj. et n. · acron. · dim. · subst. · v. · n. prop. · n. vern. · préf. · suff. · p.p. et substant. · Adj. et substant. | |
| genre | String | m. · f. | |
| nombre | String | s. · pl. | |
| definition | Text | | Forme pégylée du turoctocog alfa résultant du couplage de PEG prélablement glycosylé (sialylé) à un résidu osidyle terminal d’une chaîne glycanique du domaine B tronqué. Cette glycopégylation de la protéine augmente sa demi-vie plasmatique de façon significative. |