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| Champ | Type de champ | Valeur |
|---|
| affTitre | String | Défensine |
| classement | String | defensine |
| dateRevision | Date | 2018-11-09 |
| cibleLiens | Boolean | Non |
| variantes | Liste de String, délimiteur : ; | |
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| Champ | Type de champ | Valeurs autorisées | Valeur |
|---|
| entree | Page | | Défensine |
| sousEntree | String | | |
| disciplines | Liste de String, délimiteur : , | | |
| illustration | String | | |
| legendeIllus | String | | |
| synonyme | String | | |
| anglais | String | | defensin |
| espagnol | String | | defensina |
| allemand | String | | |
| etymologie | Text | | Latin ''dēfensa'' défense, suffixe ''–ine'' [[Polypeptide|polypeptide]], protéine |
| typeGram | String | n. · adj · adj. et n. · acron. · dim. · subst. · v. · n. prop. · n. vern. · préf. · suff. · p.p. et substant. · Adj. et substant. | n. |
| genre | String | m. · f. | f. |
| nombre | String | s. · pl. | |
| definition | Text | | Famille de peptides antimicrobiens (PAM) isolés initialement chez les mammifères et sécrétés par les macrophages et les neutrophiles humains. Les défensines sont des peptides cationiques non glycosylés, amphiphiles, de 29 à 34 acides aminés ; leur structure compacte leur confère une grande stabilité vis-à-vis des protéases. Impliquées dans limmunité innée, elles exercent leur cytotoxicité vis à vis des bactéries à Gram positif, bactéries à Gram négatif, champignons et virus. |
